Išplėstinė paieška
 
 
 
   
   
   
naudingas 0 / nenaudingas 0

Baltymai (4)

  
 
 
12345678
Aprašymas

Baltymai. Baltymų fizikinės – cheminės savybės. Santykinė molekulinė masė. Molekulių forma. Koloidinės savybės. Elektrocheminės savybės. Baltymų hidratacija. Baltymų tirpumas. Baltymų denatūracija. Baltymų nusodinimas. Optinės baltymų savybės. Antigeninės savybės. Spalvinės reakcijos.

Ištrauka

Baltymai yra stambiamolekuliniai gamtiniai junginiai, sudaryti iš @-aminorūgščių. Būdami svarbiausia visų gyvųjų sistemų sudėtinė dalis, jie randami kiekvienoje ląstelėje ir sudaro apie 50 proc. jos sausųjų medžiagų. Įvairiuose gyvūnų organuose ir audiniuose baltymų yra nevienodai.
Baltymai yra labai svarbūs visiems gyvybiniams procesams, nes atlieka daug įvairių funkcijų.
BALTYMŲ FIZIKINĖS – CHEMINĖS SAVYBĖS

Santykinė molekulinė masė. Baltymai yra stambiamolekuliniai junginiai, kurių molekulinė masė svyruoja nuo kelių tūkstančių iki keliasdešimt milijonų (pvz., insulino apie 5700, tabakinės mozaikos viruso apie 40 mln. ir t.t.). Dėl baltymų termolabilumo ir kitų savybių jų molekulinę masę nustatyti įprastais metodais negalima. Čia naudojamasi kitais metodais: matuojamas osmosinis slėgis, difuzijos greitis, sedimentacijos greitis ir kt., nustatoma aminorūgščių kokybinė ir kiekybinė sudėtis, taikoma elektroninė mikroskopija. Kadangi molekulės masės nustatymo metodai remiasi skirtingais principais, gaunami ne visada sutampantys rezultatai. Mat tai priklauso ne tik nuo molekulinės masės, bet ir nuo baltymų molekulių formos, jų hidratacijos laipsnio. Dėl to gerokai tikslesni yra globulinių baltymų molekulinės masės nustatymo rezultatai. Jie gaunami matuojant šių baltymų difuzijos ir sedimentacijos greitį. Tais pat metodais nustatant fibrilinių baltymų molekulinę masę, dažnai gaunami ne visai sutampantys rezultatai.
Molekulių forma. Pagal molekulių formą baltymai skirstomi į fibrilinius (lot. ,,fibrilla‘‘ – siūlas) ir globulinius (lot. ,,globus‘‘ – rutulys). Pirmųjų molekulės yra ilgos siūlo formos grandinės (ilgis daug kartų didesnis už storį). Tokios molekulės lengvai asocijuojasi savo galais, sudarydamos molekulinius agregatus. Dažnai fibriliniai baltymai netirpsta vandenyje. Organizme atlieka struktūrinių elementų vaidmenį. Globulinių baltymų molekulėse polipeptidinės grandinės yra susisukusios bei susilanksčiusios į sferinės formos vienetus. Be globalinių ir fibrilinių baltymų, dar yra įvairių jų tarpinių formų: elipsės, lazdelių ir kt. Globuliniai baltymai tirpsta vandenyje ir druskų tirpaluose. Dažniausiai baltymų molekulių forma yra ištęsta. Dėl tam tikrų veiksnių poveikio kai kada pakinta baltymų molekulių forma, pavyzdžiui, globuliniai baltymai virsta fibriliniais. Dažnai tokie baltymai kartu netenka ir savo natyvinių (pirminių, natūralių) savybių.
Koloidinės savybės. Baltymų molekulių dydis paaiškina jų koloidines savybes. Tirpale baltymų dalelių dydis visada viršija 1nm ir todėl jie sudaro koloidinius tirpalus, t. y., tokius, kuriuose yra dispersinė fazė (tirpiklis) ir disperguota fazė (baltymai). Baltymai pasižymi hidrofilinėmis savybėmis, nes jų molekulių paviršiuje yra daug polinių grupių. Dėl to jie gali sujungti vandens molekules, t. y. hidratuotis. Organizmo audinių stangrumas, klampumas, forma ir kitos savybės labai daug priklauso nuo jų baltymų hidrofiliškumo. Hidratacinis vanduo būna baltymų molekulės paviršiuje ir sudaro hidratacinį apvalkalėlį. Baltymų ir vandens molekulės iš dalies praranda kinetinį judrumą, jų bendras tūris mažesnis negu jų individualių tūrių suma (tūrio kontrakcija). Laisvojo ir hidratacinio vandens savybės skiriasi: kaip minėta, pastarasis mažiau judrus, neturi tirpiklio savybių, užšąla daug žemesnėje temperatūroje ir kt. Tačiau sujungtas vanduo yra tik dalis baltymų sulaikomo vandens. Įvairiuose organizmo audiniuose vandens būna 70-80 proc. ir daugiau. Iš šio kiekio sujungtam vandeniui tenka 20-50 proc. Likęs vanduo yra laisvas, tačiau jis būna lyg uždarytas tarp baltymų kilpelių. Toks vanduo vadinamas nejudriuoju (imobilizuotuoju) vandeniu. Hidrofiliniai baltymai, sujungdami vandenį, brinksta.
Baltymų koloidinės savybės lemia daugelį kitų baltymų ypatumų. Pvz., per koloidinį tirpalą einantis šviesos spindulys išskaidomas (Tindalio efektas); koloidinės dalelės nepereina per pusiau laidžias membranas (celofaną, koloidinę plėvelę ir kt.), nes jos didesnės už šių membranų poras. Toks procesas vadinamas dialize ir plačiai naudojamas baltymams nuo mažos molekulinės masės medžiagų atskirti.
Elektrocheminės savybės. Daug baltymų savybių priklauso nuo katijoninių ir anijoninių grupių. Dėl to beveik visomis sąlygomis baltymai yra polielektrolitai (amfoteriniai elektrolitai). Baltymuose visada esama laisvų aminogrupių ir karboksigrupių. Karboksigrupės, kurioms disocijuojantis susidaro H , suteikia rūgščių, o aminogrupės, kurios prijungia H , - šarmų savybių. Jonizuojasi baltymus sudarančių aminorūgščių radikalų grupės, nes @-aminogrupės ir @-karboksigrupės sudaro peptidines jungtis. Žinant, kokios aminorūgštys sudaro baltymus, nesunku suprasti, kad daugiausiai jonizuojasi aparto ir glutamo rūgščių laisvosios karboksigrupės, lizino – aminogrupė, histamino – imidazolio ir argino – guanidino radikalai, tirozino – hidroksifenilogrupė ir cistino – merkaptogrupė. Tai jonogeninės grupės, dėl kurių baltymų molekulė ir turi tam tikrą elektros krūvį. Aišku, kad keičiantis terpės H koncentracijai (pH) keičiasi ir baltymų molekulės elektros krūvis. Tokia H koncentracija, kuriai esant baltymo molekulės yra elektriškai neutralios, vadinama šio baltymo izoelektriniu tašku. ...

Rašto darbo duomenys
Tinklalapyje paskelbta2006-05-14
DalykasCheminių junginių referatas
KategorijaChemija >  Cheminiai junginiai
TipasReferatai
Apimtis7 puslapiai 
Literatūros šaltiniai2
Dydis13.23 KB
AutoriusVitalijus
Viso autoriaus darbų4 darbai
Metai2006 m
Klasė/kursas10
Švietimo institucijaRaseinių r. Ariogalos gimnazija
Failo pavadinimasMicrosoft Word Baltymai (4) [speros.lt].doc
 

Panašūs darbai

Komentarai

Komentuoti

 

 
[El. paštas nebus skelbiamas]

 
 
  • Referatai
  • 7 puslapiai 
  • Raseinių r. Ariogalos gimnazija / 10 Klasė/kursas
  • 2006 m
Ar šis darbas buvo naudingas?
Taip
Ne
0
0
Pasidalink su draugais
Pranešk apie klaidą